Avaliação da resposta imune induzida por uma quimera de antígenos de Mycopasma hyopneumoniae
Resumo
A Pneumonia Enzoótica Suína (PES), causada pela bactéria Mycoplasma hyopneumoniae, é uma das principais doenças respiratórias e infecciosas que acomete suínos de produção em todo o mundo. A redução da eficiência alimentar e retardo no ganho de peso, associada aos gastos com medicamentos, geram consideráveis perdas econômicas ao setor de produção suinícola. Bacterinas comerciais são mundialmente utilizadas no controle da doença, no entanto sua proteção é frequentemente incompleta. Neste contexto, faz-se necessária a busca de novas alternativas para a profilaxia da PES. Os dados do sequenciamento de isolados de M. hyopneumoniae associados à tecnologia do DNA recombinante permitiram a identificação de diversas proteínas como potenciais alvos vacinais. Embora alguns antígenos recombinantes tenham sido testados em diferentes estratégias vacinais, os mesmos conferiram apenas uma proteção parcial quando avaliados individualmente. Por outro lado, a utilização de diferentes antígenos em uma única formulação tem se mostrado uma abordagem promissora, a fim de aumentar a imunogenicidade e capacidade de proteção destas vacinas. O objetivo deste estudo foi avaliar as propriedades imunogênicas de uma proteína quimérica composta pela fusão de quatro proteínas de M. hyopneumoniae (P97R1, P46, P95 e P42), que são associadas a patogênese da PES. A antigenicidade da proteína quimérica foi verificada frente a soros de suínos convalescentes e a imunogenicidade avaliada em camundongos utilizando duas formulações vacinais: vacina de subunidade e bacterina recombinante de Escherichia coli expressando o antígeno. A proteína quimérica foi especificamente reconhecida pelo soro de suínos convalescentes para PES, indicando que a mesma manteve a exposição de epítopos similares às proteínas quando avaliadas individualmente. No ensaio experimental ambas formulações vacinais avaliadas foram imunogênicas em camundongos e induziram reposta imune caracterizada pela produção de anticorpos IgG1 e IgG2a contra cada um de seus fragmentos. Além disso, as formulações recombinantes induziram anticorpos que reagiram especificamente contra proteínas nativas de M. hyopneumoniae. Os resultados obtidos suportam o futuro uso desta nova construção em ensaios de imunoproteção em suínos.