Inibidores de proteases na qualidade do gel de surimi de sub-produtos do processamento de pescada-foguete (Macrodon ancylodon)
Fecha
2003-02Metadatos
Mostrar el registro completo del ítemResumen
A qualidade do gel de surimi depende da integridade da estrutura da proteína
miofibrilar. A estrutura protéica pode sofrer ação de proteases neutras e
termoestáveis, durante o tratamento térmico, causando o enfraquecimento do gel. O
objetivo do trabalho foi controlar essa desnaturação, adicionando inibidores de
proteases BSA e clara de ovo, sob diferentes condições de processamento, em géis
de surimi de pescada-foguete (Macrodon ancylodon). Através de análises de força
de gel envolvendo firmeza, compressão e coesividade, obtidos instrumentalmente e
do índice de fragmentação miofibrilar (IFM) e da eletroforese SDS-PAGE, avalia-se a
atuação dos inibidores nos diferentes tratamentos: 5 formulações, incluindo o uso de
sais (NaCl, NH
Cl) e 3 condições de aquecimento para formar o gel kamaboko.
Resultados indicam que todos os géis contendo inibidores apresentam força de gel
significativamente maior (P<0,05) que o controle. Pela maior intensidade da banda
protéica na eletroforese SDS-PAGE nos géis estudados com umidade entre 72 e
74%, baixo IFM (<21) e concentração salina de 2,7%, demonstra-se que o inibidor
BSA foi melhor do que a clara de ovo. Não se observou uma atividade proteolítica
acentuada no gel de surimi controle (sem inibidor). No entanto, pode-se constatar
pela intensidade da banda da miosina na eletroforese, quando se utiliza o inibidor,
principalmente o BSA, uma ação protetora dos mesmos sobre a estrutura protéica,
aumentando a força de gel.